Biochemistry

2.

Structure and Function of Biomolecules

2.1.

Amino Acids, Peptides, and Proteins

2.1.1.

2.1.1.1.

General Structure

2.1.1.1.1.

2.1.1.1.2.

2.1.1.1.3.

Side Chain (R Group)

2.1.1.1.4.

2.1.1.2.

Zwitterion Formation

2.1.1.2.1.

Ionization States

2.1.1.2.2.

2.1.1.3.

Classification by Side Chain Properties

2.1.1.3.1.

Nonpolar Aliphatic

2.1.1.3.1.1.

2.1.1.3.1.2.

2.1.1.3.1.3.

2.1.1.3.1.4.

2.1.1.3.1.5.

2.1.1.3.1.6.

2.1.1.3.2.

2.1.1.3.2.1.

2.1.1.3.2.2.

2.1.1.3.2.3.

2.1.1.3.3.

Polar Uncharged

2.1.1.3.3.1.

2.1.1.3.3.2.

2.1.1.3.3.3.

2.1.1.3.3.4.

2.1.1.3.3.5.

2.1.1.3.3.6.

2.1.1.3.4.

Positively Charged

2.1.1.3.4.1.

2.1.1.3.4.2.

2.1.1.3.4.3.

2.1.1.3.5.

Negatively Charged

2.1.1.3.5.1.

2.1.1.3.5.2.

2.1.1.4.

Stereochemistry

2.1.1.4.1.

L- and D- Isomers

2.1.1.4.2.

2.1.1.4.3.

Optical Activity

2.1.1.5.

Titration Curves

2.1.1.5.1.

Ionizable Groups

2.1.1.5.2.

Isoelectric Point (pI)

2.1.1.5.3.

Buffering Regions

2.1.2.

2.1.2.1.

The Peptide Bond

2.1.2.1.1.

Formation Mechanism

2.1.2.1.2.

2.1.2.1.3.

2.1.2.1.4.

Cis and Trans Configurations

2.1.2.1.5.

Partial Double Bond Character

2.1.2.2.

Peptide Structure

2.1.2.2.1.

2.1.2.2.2.

2.1.2.2.3.

Peptide Backbone

2.1.2.3.

Peptide Sequencing

2.1.2.3.1.

Edman Degradation

2.1.2.3.2.

Mass Spectrometry

2.1.3.

Protein Structure Hierarchy

2.1.3.1.

Primary Structure

2.1.3.1.1.

Amino Acid Sequence

2.1.3.1.2.

Peptide Sequencing Methods

2.1.3.1.3.

Sequence Databases

2.1.3.2.

Secondary Structure

2.1.3.2.1.

2.1.3.2.1.1.

Hydrogen Bonding Pattern

2.1.3.2.1.2.

Helix Parameters

2.1.3.2.1.3.

2.1.3.2.1.4.

Amino Acid Preferences

2.1.3.2.2.

2.1.3.2.2.1.

Parallel Sheets

2.1.3.2.2.2.

Antiparallel Sheets

2.1.3.2.2.3.

Hydrogen Bonding Pattern

2.1.3.2.2.4.

Amino Acid Preferences

2.1.3.2.3.

Turns and Loops

2.1.3.2.3.1.

2.1.3.2.3.2.

2.1.3.2.3.3.

2.1.3.2.4.

2.1.3.3.

Tertiary Structure

2.1.3.3.1.

Forces Stabilizing Tertiary Structure

2.1.3.3.1.1.

Hydrophobic Interactions

2.1.3.3.1.2.

Disulfide Bonds

2.1.3.3.1.3.

Ionic Interactions

2.1.3.3.1.4.

2.1.3.3.1.5.

Van der Waals Forces

2.1.3.3.2.

Protein Domains

2.1.3.3.2.1.

Structural Domains

2.1.3.3.2.2.

Functional Domains

2.1.3.3.3.

Structural Motifs

2.1.3.3.3.1.

Helix-Turn-Helix

2.1.3.3.3.2.

2.1.3.3.3.3.

2.1.3.3.3.4.

2.1.3.4.

Quaternary Structure

2.1.3.4.1.

Subunit Interactions

2.1.3.4.2.

Oligomeric Proteins

2.1.3.4.3.

Symmetry in Protein Complexes

2.1.3.4.4.

Allosteric Effects

2.1.4.

Protein Folding

2.1.4.1.

Folding Pathways

2.1.4.1.1.

2.1.4.1.2.

Energy Landscapes

2.1.4.1.3.

Kinetic vs Thermodynamic Control

2.1.4.2.

Molecular Chaperones

2.1.4.2.1.

2.1.4.2.2.

2.1.4.2.3.

Role in Preventing Aggregation

2.1.4.2.4.

2.1.4.3.

Protein Misfolding

2.1.4.3.1.

2.1.4.3.2.

Amyloid Formation

2.1.4.3.3.

2.1.4.3.4.

Inclusion Bodies

2.1.5.

Protein Denaturation

2.1.5.1.

Chemical Denaturants

2.1.5.2.

Heat Denaturation

2.1.5.3.

2.1.5.4.

2.1.6.

Protein Function Categories

2.1.6.1.

Fibrous Proteins

2.1.6.1.1.

2.1.6.1.1.1.

Triple Helix Structure

2.1.6.1.1.2.

Hydroxyproline Role

2.1.6.1.1.3.

2.1.6.1.2.

2.1.6.1.2.1.

Alpha-keratin Structure

2.1.6.1.2.2.

Disulfide Cross-links

2.1.6.1.3.

2.1.6.2.

Globular Proteins

2.1.6.2.1.

2.1.6.2.2.

Transport Proteins

2.1.6.2.3.

Storage Proteins

2.1.6.2.4.

Hormonal Proteins

2.1.6.2.5.

Receptor Proteins

2.1.6.2.6.

Contractile Proteins

2.1.6.2.7.

Defensive Proteins

2.1.6.3.

Membrane Proteins

2.1.6.3.1.

Integral Proteins

2.1.6.3.2.

Peripheral Proteins

2.1.6.3.3.

Transmembrane Proteins

2.1.7.

Myoglobin and Hemoglobin

2.1.7.1.

Myoglobin Structure

2.1.7.1.1.

2.1.7.1.2.

2.1.7.1.3.

2.1.7.2.

Hemoglobin Structure

2.1.7.2.1.

Quaternary Structure

2.1.7.2.2.

Alpha and Beta Subunits

2.1.7.2.3.

2.1.7.3.

2.1.7.3.1.

Oxygen Binding Curves

2.1.7.3.2.

Cooperative Binding

2.1.7.3.3.

Hill Coefficient

2.1.7.4.

Allosteric Effects

2.1.7.4.1.

2.1.7.4.2.

2.1.7.4.3.

2.2.

Carbohydrates and Glycobiology

2.2.1.

Monosaccharides

2.2.1.1.

2.2.1.1.1.

2.2.1.1.2.

2.2.1.1.3.

2.2.1.1.4.

2.2.1.1.5.

2.2.1.1.6.

2.2.1.2.

Stereochemistry

2.2.1.2.1.

D- and L- Configurations

2.2.1.2.2.

2.2.1.2.3.

2.2.1.2.4.

Fischer Projections

2.2.1.3.

Cyclic Structures

2.2.1.3.1.

Hemiacetal Formation

2.2.1.3.2.

Hemiketal Formation

2.2.1.3.3.

2.2.1.3.4.

2.2.1.3.5.

Haworth Projections

2.2.1.3.6.

Chair Conformations

2.2.1.4.

2.2.1.4.1.

2.2.1.4.2.

2.2.1.4.3.

2.2.1.4.4.

Anomeric Effect

2.2.1.5.

Important Monosaccharides

2.2.1.5.1.

2.2.1.5.2.

2.2.1.5.3.

2.2.1.5.4.

2.2.1.5.5.

2.2.1.6.

Monosaccharide Derivatives

2.2.1.6.1.

Sugar Phosphates

2.2.1.6.2.

2.2.1.6.3.

2.2.1.6.4.

2.2.1.6.5.

2.2.2.

2.2.2.1.

Glycosidic Bonds

2.2.2.1.1.

2.2.2.1.2.

2.2.2.1.3.

2.2.2.1.4.

2.2.2.2.

Reducing and Nonreducing Sugars

2.2.2.2.1.

Free Anomeric Carbon

2.2.2.2.2.

Benedict's Test

2.2.2.3.

Common Disaccharides

2.2.2.3.1.

2.2.2.3.1.1.

Alpha-1,4-Glucose-Glucose

2.2.2.3.2.

2.2.2.3.2.1.

Beta-1,4-Galactose-Glucose

2.2.2.3.3.

2.2.2.3.3.1.

Alpha-1,2-Glucose-Fructose

2.2.2.3.4.

2.2.2.3.5.

2.2.3.

Polysaccharides

2.2.3.1.

Homopolysaccharides

2.2.3.1.1.

2.2.3.1.1.1.

Amylose Structure

2.2.3.1.1.2.

Amylopectin Structure

2.2.3.1.1.3.

Alpha-1,4 and Alpha-1,6 Linkages

2.2.3.1.2.

2.2.3.1.2.1.

2.2.3.1.2.2.

Branching Pattern

2.2.3.1.2.3.

Storage Function

2.2.3.1.3.

2.2.3.1.3.1.

Beta-1,4 Linkages

2.2.3.1.3.2.

Structural Function

2.2.3.1.3.3.

Hydrogen Bonding

2.2.3.1.4.

2.2.3.1.4.1.

N-acetylglucosamine Units

2.2.3.1.4.2.

Structural Function

2.2.3.2.

Heteropolysaccharides

2.2.3.2.1.

Glycosaminoglycans

2.2.3.2.1.1.

Hyaluronic Acid

2.2.3.2.1.2.

Chondroitin Sulfate

2.2.3.2.1.3.

2.2.3.2.2.

2.2.4.

Glycoconjugates

2.2.4.1.

2.2.4.1.1.

2.2.4.1.2.

2.2.4.1.3.

Extracellular Matrix Role

2.2.4.2.

2.2.4.2.1.

N-linked Glycosylation

2.2.4.2.2.

O-linked Glycosylation

2.2.4.2.3.

Glycoprotein Functions

2.2.4.3.

2.2.4.3.1.

2.2.4.3.2.

2.2.4.3.3.

Membrane Functions

2.3.

2.3.1.

Classification of Lipids

2.3.1.1.

2.3.1.2.

2.3.1.3.

Glycerophospholipids

2.3.1.4.

2.3.1.5.

2.3.1.6.

2.3.2.

2.3.2.1.

Structure and Nomenclature

2.3.2.1.1.

Saturated Fatty Acids

2.3.2.1.2.

Unsaturated Fatty Acids

2.3.2.1.3.

Cis and Trans Isomers

2.3.2.1.4.

Delta Nomenclature

2.3.2.1.5.

Omega Nomenclature

2.3.2.2.

Common Fatty Acids

2.3.2.2.1.

2.3.2.2.2.

2.3.2.2.3.

2.3.2.2.4.

2.3.2.2.5.

Arachidonic Acid

2.3.2.3.

Physical Properties

2.3.2.3.1.

2.3.2.3.2.

2.3.3.

2.3.3.1.

Triacylglycerols

2.3.3.1.1.

2.3.3.1.2.

Energy Storage Function

2.3.3.1.3.

2.3.3.2.

2.3.3.2.1.

2.3.3.2.2.

Protective Functions

2.3.4.

Structural Lipids

2.3.4.1.

Glycerophospholipids

2.3.4.1.1.

Phosphatidylcholine

2.3.4.1.2.

Phosphatidylethanolamine

2.3.4.1.3.

Phosphatidylserine

2.3.4.1.4.

Phosphatidylinositol

2.3.4.1.5.

2.3.4.1.6.

Amphipathic Nature

2.3.4.2.

2.3.4.2.1.

Sphingosine Backbone

2.3.4.2.2.

2.3.4.2.3.

2.3.4.2.4.

Glycosphingolipids

2.3.4.2.4.1.

2.3.4.2.4.2.

2.3.4.3.

2.3.4.3.1.

Cholesterol Structure

2.3.4.3.2.

2.3.4.3.3.

Steroid Hormones

2.3.5.

Biological Membranes

2.3.5.1.

Membrane Structure

2.3.5.1.1.

Fluid Mosaic Model

2.3.5.1.2.

2.3.5.1.3.

2.3.5.2.

Membrane Proteins

2.3.5.2.1.

Integral Proteins

2.3.5.2.2.

Peripheral Proteins

2.3.5.2.3.

Lipid-Anchored Proteins

2.3.5.2.4.

Transmembrane Proteins

2.3.5.3.

Membrane Dynamics

2.3.5.3.1.

Lateral Diffusion

2.3.5.3.2.

Transverse Diffusion

2.3.5.3.3.

Membrane Fluidity

2.3.5.3.4.

Factors Affecting Fluidity

2.3.5.3.5.

2.3.5.4.

Transport Across Membranes

2.3.5.4.1.

Passive Transport

2.3.5.4.1.1.

Simple Diffusion

2.3.5.4.1.2.

Facilitated Diffusion

2.3.5.4.2.

Active Transport

2.3.5.4.2.1.

Primary Active Transport

2.3.5.4.2.2.

Secondary Active Transport

2.3.5.4.3.

Channel Proteins

2.3.5.4.4.

Carrier Proteins

2.3.5.4.5.

2.4.

Nucleic Acids and Nucleotides

2.4.1.

2.4.1.1.

2.4.1.1.1.

Phosphate Groups

2.4.1.1.2.

2.4.1.1.2.1.

2.4.1.1.2.2.

2.4.1.1.3.

Nitrogenous Bases

2.4.1.1.3.1.

2.4.1.1.3.1.1.

2.4.1.1.3.1.2.

2.4.1.1.3.2.

2.4.1.1.3.2.1.

2.4.1.1.3.2.2.

2.4.1.1.3.2.3.

2.4.1.2.

2.4.1.2.1.

2.4.1.2.2.

2.4.1.2.3.

Naming Conventions

2.4.1.3.

Functions of Nucleotides

2.4.1.3.1.

Energy Carriers

2.4.1.3.1.1.

2.4.1.3.1.2.

2.4.1.3.2.

Second Messengers

2.4.1.3.2.1.

2.4.1.3.2.2.

2.4.1.3.3.

2.4.1.3.3.1.

2.4.1.3.3.2.

2.4.1.3.3.3.

2.4.1.3.3.4.

2.4.2.

Nucleic Acid Structure

2.4.2.1.

Primary Structure

2.4.2.1.1.

Phosphodiester Bonds

2.4.2.1.2.

5' to 3' Directionality

2.4.2.1.3.

Sugar-Phosphate Backbone

2.4.2.2.

2.4.2.2.1.

2.4.2.2.2.

Watson-Crick Model

2.4.2.2.3.

Base Pairing Rules

2.4.2.2.4.

Antiparallel Strands

2.4.2.2.5.

Major and Minor Grooves

2.4.2.2.6.

2.4.2.2.6.1.

2.4.2.2.6.2.

2.4.2.2.6.3.

2.4.2.3.

2.4.2.3.1.

Single-Stranded

2.4.2.3.2.

Secondary Structures

2.4.2.3.3.

Base Pairing in RNA

2.4.2.4.

2.4.2.4.1.

Messenger RNA (mRNA)

2.4.2.4.2.

Transfer RNA (tRNA)

2.4.2.4.3.

Ribosomal RNA (rRNA)

2.4.2.4.4.

Small Nuclear RNA (snRNA)

2.4.2.4.5.

MicroRNA (miRNA)

2.4.2.4.6.

Small Interfering RNA (siRNA)

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